Proteoglykan

Proteoglykan je glykoprotein , kombinace proteinu a glykosaminoglykanů (GAG). Vztah mezi těmito dvěma typy řetězce probíhá hlavně v přístroji Golgiho , ale také na úrovni endoplasmatického retikula části buňky . Podíl sacharidů v proteoglykanech může dosáhnout 95%. Jsou ve formě jednoho nebo více řetězců nerozvětvených glykosaminoglykanů. Cukrový řetězec je velmi dlouhý, ale nerozvětvený. Jsou O-glykosylované, váží se na aminokyselinovém serinu na OH konci. Tyto proteoglykanů může být transportován ven z buňky exocytózou (včetně dále na extracelulární matrix jako chondroitin sulfát , keratan sulfát , heparan sulfát , dermatan-sulfát , atd), nebo vstup do ústavu z plazmatické membrány nebo glykokalyx , které tak plní role ve vztazích buněčné matice.

Funkce

PG (proteoglykany) mají širokou škálu složení a molekulových hmotností a jsou heterogenní ve své struktuře a funkci.

Proteoglykany jsou základní složkou extracelulární matrice. Jedná se o vodní pasti, které jsou důležité například pro mechanické vlastnosti tkáně chrupavky . Heparan sulfáty mohou hrát roli v signalizaci: jsou ko-receptory pro FGF (růstový faktor fibroblastů). Proteoglykany také hrají roli při difúzi signálních molekul (Wnt, Shh) nebo při interakci s inhibitory ( Noggin ).

Rozmanitost proteoglykanů

Vylučované proteinoglykany (neúplný seznam):

Membránové proteiny:

Poznámky a odkazy

  1. PJ Neame a FP Barry , „  Linkové proteiny  “, EXS , sv.  70,1 st 01. 1994, str.  53–72 ( ISSN  1023-294X , PMID  8298252 , číst online , přistupováno 27. září 2016 )
  2. Ornitz DM, BioEssays 22, str. 108–112 (2000)