Tyto caveolae jsou invaginací z plazmatické membrány . Jedná se o podtypy lipidových vorů (rafty) obohacených o glykosfingolipidy a cholesterol a jsou tvořeny dvěma rodinami proteinů: caveoliny a kaviny.
Caveola má průměrný průměr 50 až 80 nm a objevuje se pod elektronovou mikroskopií ve formě příruby, jejíž dutina je spojena s extracelulárním médiem zúženým tvarem: krk. Je to právě tento obrácený tvar omega, který usnadnil jejich první identifikaci elektronovou mikroskopií od George Palade v roce 1953. Caveola membrána má granulovaný povlak vytvořený z aminoterminálních a karboxyterminálních konců kaveolinových molekul . Caveolin patří do rodiny membránových proteinů, které vnáší do membrány hydrofobní smyčku ze své cytosolické strany, ale neproniká plně přes plazmatickou membránu. Caveolin 1 a 2 jsou exprimovány v mnoha diferencovaných buňkách, zatímco Caveolin-3 je exprimován specificky ve svalových buňkách. Kaveolin je základní prvek, který vytváří trvalý povlak plazmatické membrány a uvolňuje se pouze v případě destrukce membrány. Jeskynní membrána se také vyznačuje svou bohatostí na lipidy, zejména glykosfingolipidy a cholesterol . Caveolae jsou také obohaceny o proteiny mezilehlé signální dráhy (např. Integriny ). Nedávná práce prokázala přítomnost dalších proteinů na membráně caveolae: kavin . Jeskyně jsou velmi četné v endoteliálních buňkách a chybí například v červených krvinkách nebo v lymfocytech .
Na raftech jsou membránové receptory více či méně spojené pomocí GPI (glyko-fosfatidyl-inositol). Vazba ligandu na jeho receptor způsobuje pučení jeskyně. Na vnitřní straně membrány jsou přítomny dva typy membránových receptorů: receptory bez cytosolické domény (glykoproteiny ukotvené v extracelulární vrstvě lipidové dvojvrstvy skupinou GPI, jako je tetrahydrofolátový receptor , používané v mnoha syntézách (aminokyseliny) , puriny atd.)) a receptory s cytosolickými doménami ( hlavní receptor histokompatibilního komplexu nebo MHC I patřící do nadrodiny imunoglobulinů , receptory spojené s G proteiny nebo receptory růstových faktorů atd.). Stejný receptor mohl použít klathrinem váček nebo caveola povlakem váček, ale bude mít jiný osud v buňce. Začínající váček je oddělen od plazmatické membrány působením monomerního G proteinu: dynaminu . Uzavření jeskyně vede ke spotřebě GTP ( guanosin trifosfát ). Caveola se může otevřít, zavřít nebo zůstat vázána na plazmatickou membránu. Caveola se pohybuje v buňce díky prvkům cytoskeletu, zejména mikrotubulům a aktinovým vláknům . Caveolin-1 se může vázat na aktinový cytoskelet. Udržuje tak jeskyně na povrchu buněk, dokud příslušný stimul neoddělí vesikuly od cytoskeletu . Caveolae se zdají být zapojeny do preferenčního cílení molekul na Golgiho aparát nebo endoplazmatické retikulum (ER). Membrána jeskysomů neobsahuje protonovou pumpu ATPázy a ty na rozdíl od endosomů nemají kyselé hydrolázy .
Hlavní úlohou jeskyní, která se doposud prokázala, je zapojení do drah endocytózy nezávislých na klatrinech (CIE, endocytóza nezávislých na klatrinech) a mechanismů, jako je transcytóza (která umožňuje látce nebo částici (bakteriální či nikoli) procházet cytoplazmou buňky a tedy přecházejí z jedné extracelulární oblasti do jiné extracelulární oblasti. V enterocytech , což jsou polarizované buňky, začíná transcytóza buď přes apikální membránu, nebo přes membránu bazolaterální. Transcytóza je spouštěna signály a proteiny TAP („Tip-Associated Protein“). Četné studie ukazují, že endotelové buňky krevních cév používají tento transportní systém, zejména pro transport LDL („lipoproteiny s nízkou hustotou“).) z lumen cév do intimy (tj. z apikálního pólu buňky do bazální pól). Albumin , železo, transferrin , inzulín e a chemokiny mohou být také přepravovány transcytózy zahrnující caveolae. Internalizace v jeskyních může být vyvolána bakteriemi nebo určitými viry. Tento mechanismus jim umožňuje vyhnout se kyselému pH endosomů. Přímou cestou (bez průchodu Golgi) následují viry SV40 , Ebola , Marburg nebo Papilloma . Virus SV40 má po své endocytóze v jeskyni tu zvláštnost, že před dosažením jádra podstoupil v rámci ER krok částečné depsidace . Po nepřímé cestě (z jeskyní do ER, poté z ER do Golgi) následuje toxin cholery . Tyto vezikuly také hrají důležitou roli při regulaci intracelulárních hladin vápníku. Caveolární membrána skutečně obsahuje receptory: proteiny spojené s GPI nebo proteiny se 7 transmembránovými doménami, protonové pumpy, aniontové kanály nebo permeáty . Tyto receptory jsou transmembránové glykoproteiny aktivované vazbou IP3 (Inositol 1,4,5-trifosfát). Aktivace způsobí otevření kanálů Ca 2+ . Receptory IP3 se také nacházejí v membránách ER, Golgiho aparátu a v jaderném obalu.
Objev této transportní cesty by mohl vést k vývoji nových farmakologických látek pro boj proti infekcím bakterií a virů. Blokáda endocytózy vezikul jeskyně by mohla vyvolat endocytózu patogenů v endosomu nebo lysosomu a umožnit tak jejich destrukci kyselým pH a hydrolázami.