Myosin je protein , který hraje zásadní roli v mechanismu svalové kontrakce . Tento intracytoplazmatický protein se proto nachází v buňkách s kontraktilní aktivitou u obratlovců , jako jsou svalové buňky .
Rovněž se podílí jako molekulární motory spojené s mikrofilamenty v pohybu organel v buňce .
Rodina myosinů zahrnuje 18 různých proteinů (od I do XVIII).
Existuje několik typů myosinů, které se liší počtem „hlav“ (jedna nebo dvě) a délkou různých částí, které jej tvoří.
Myosiny mají tu vlastnost, že se pohybují směrem k pozitivnímu konci mikrofilamentu .
Takzvaný nekonvenční myosin typu I funguje jako monomer. To umožňuje přepravu váčků z endocytózou nebo exocytózou podél mikrofilament v blízkosti buněčné membrány . Má globulární hlavu, která umožňuje připojení k mikrovláken a hydrolýze z ATP , a velmi krátká lineární ocas, protože nemá dimerizaci. Vezikul bude poté uzavřen myosinem I, který bude kráčet podél mikrofilamentů směrem k + konci.
Myosin typu II, známý jako konvenční myosin, funguje jako dimer. Představuje kontraktilní aparát kosterně pruhovaného svalu.
Skládá se ze dvou těžkých řetězců ( dimerů ) 2 000 aminokyselin, jejichž C-koncové konce α šroubovice jsou stočeny, což dává myosinu tuhý tvar tyče o délce 180 nm , a jehož N-hlavové konce 190 aminokyselin tvoří motorické domény . S těmito dvěma těžkými řetězci jsou spojeny dva páry lehkých řetězců: pár takzvaných esenciálních lehkých řetězců (ELC) a pár takzvaných regulačních lehkých řetězců (RLC), které stabilizují dlouhou spirálu poblíž N-terminální domény (hlava), v oblasti krku, která tvoří „pákové rameno“.
Těžké řetězce myosinu lze rozřezat trypsinem na dvě části, ocas nazývaný také lehký meromyosin (LMM) a hlava, která je částečně tvořena kulovou částí molekuly. Ten se nazývá těžký meromyosin (HMM). Těžký meromyosin lze zase rozdělit na dvě části, podfragment 1 (S1) a podfragment 2 (S2). S1 je asociace tří podjednotek 25, 50 a 20 kDa tvořících globulární část molekuly. Obsahuje motorické domény, které jsou podjednotkami 50 a 20 kDa. Tyto motorické domény mají aktivitu ATPázy a místo pro vazbu s aktinem . Podjednotka 20kDa fixuje lehké řetězce.
V kosterním příčně pruhovaném svalu existují různé izoformy těžkého řetězce, některé spojené s rychlou rychlostí kontrakce (MHC-2a, MHC-2d / 2x, MHC-2b), jiné s nízkou rychlostí kontrakce (MHC-1, také nazývaná MHC -1β). Existují však i jiné izoformy myosinu specifické pro určité svaly (extraokulární MHC, mandibulární MHC), ale také specifická izoforma srdce (MHC Iα). Během vývoje jsou exprimovány také další dvě izoformy (embryonální MHC a neonatální MHC)
Exprese těchto izoforem těžkého řetězce myosinu závisí na typu vlákniny (rychlé, pomalé), ale také na druhu. U lidí je tedy nejrychlejší izoforma, s výjimkou extraokulárního svalu (kde je exprimována izoforma MHC), MHC 2x izoforma, zatímco u hlodavců je to izoforma MHC-2b. Existují také různé izoformy lehkých řetězců myosinu. Pokud jde o základní lehké řetězce, bylo u savců identifikováno 5 hlavních izoforem. Rapid MLC 1 (MLC - 1f) a rapid MLC - 3 (MLC - 3f) jsou vyjádřeny v rychlých svalech. MLC - 1 pomalý α (MLC - 1 S α) a MLC 1 pomalý β (MLC - 1 S β) nazývaný také MLC 1 pomalá komora (MLC-1 S / V) jsou vyjádřeny v pomalých svalech, ale také v hladkých svalech a komory příčně pruhovaného srdečního svalu. MLC - 1 S α je hlavní izoforma v lidských a králičích kosterních příčně pruhovaných svalech, slabě exprimovaná u potkanů a neexistuje u dospělých myší. Během vývoje je exprimována další izoforma, embryonální MLC (MLC 1 emb). Tato izoforma je také vyjádřena v atriu pruhovaného srdečního svalu. (?, Pravděpodobně pruhovaný srdeční sval atria)
Když je kaldesmon fosforylován pomocí PKC , myosin se asociuje s jiným proteinem, aktinem , v hlavách lehkých řetězců. Kontrakce svalových vláken je výsledkem klouzání aktinových myofilament přes myosinová myofilamenta. Energie se poskytuje hydrolýzou z ATP na základě enzymatické působení myosinu sám.
Připojený
Vydáno (vazbou ATP)
Ozbrojený
Generování síly
Aktuálně přijímaným modelem pro fungování myosinů je model pokročilého Brownova pohybového modelu, který vyvinul prof. Toshio Yanagida . Myosin je v klidu vázán na ADP a anorganický fosfát. ATP vazbou na myosin způsobuje konformační změnu, která částečně odděluje myosin od vlákna. Myosin by pak mohl klouzat po řetězci aktinových monomerů v obou směrech celkově orientovaným pohybem (aktinové vlákno je polarizováno). Základním motorem zdvihového objemu je tedy tepelné míchání.