Leucinový zip , nebo leucinového zipu v angličtině, je funkční doménu trojrozměrný proud proteinů . Jsou považovány za speciální případy supercoilů , jako jsou například α keratin . Takové struktury byly poprvé popsány Landschulzem a kol. v roce 1988 promítáním šroubovice alfa na sekvence specifické k segmentu asi třicet zbytků z aminokyselin vazebného proteinu aktivátoru: sedm zbytek byl leucin osm závitů šroubovice. Poté bylo navrženo, že tyto segmenty obsahující pravidelné opakování leucinových zbytků tvoří a-helikální struktury, podél nichž jsou boční řetězce leucinů zarovnány na jedné straně šroubovice a mohou interagovat s jinými podobnými strukturami, aby usnadnily dimerizaci takto vytvořených proteinových komplexů.
Najdeme skluzavky leucin v dimerizační doménou transkripčních faktorů z eukaryotického třídy bzip ( základní leucinový zipper-region ). Tyto domény bZIP mají délku 60 až 80 aminokyselinových zbytků s vysoce konzervovanou vazebnou doménou pro DNA a rozmanitější dimerizační oblastí obsahující leucinový zip. Umístění leucinových zbytků podél a šroubovic je rozhodující pro vazbu proteinu na DNA . Leucinové dráhy se nacházejí v regulačních proteinech jak u prokaryot, tak u eukaryot , ale jsou pro ně zvláště charakteristické. Vyskytují se také v proteinech jiných než transkripčních faktorech a jsou považovány za jeden ze způsobů interakce protein-protein .
Podrobně byl studován mechanismus regulace transkripce proteiny bZIP. Většina z těchto proteinů má vysokou afinitu k ACGT motivům , včetně sekvencí CACGTG (rámeček G), GACGTC (rámeček C), TACGTA (rámeček A), AACGTT (rámeček T) a motiv GCN4 odpovídající TGA (G / C ) TCA. Malý počet faktorů bZIP, jako je OsOBF1, je také schopen rozpoznat palindromické sekvence . Jiné proteiny bZIP, včetně LIP19, OsZIP-2a a OsZIP-2b, se však neváží na sekvence DNA, ale vážou se na další proteiny bZIP za účelem regulace transkripčních procesů.
The dimery bzip interakci s DNA na konci N terminální ze dvou monomerů v šroubovice alfa . Tyto zbytky z lysinu a argininu , velmi základní , které se nacházejí v této oblasti, v interakci s hlavní drážce dvoušroubovice DNA na základně specifických interakcí nukleotidových sekvencí . Leucinové sklíčko je umístěno na C -terminální straně a tvoří amfifilní a helix, jehož hydrofobní strana dvou sousedních helixů způsobuje jeho dimerizaci .
Leucinové diapozitivy jsou považovány za zvláštní případy supercoilů , které jsou tvořeny alespoň dvěma α šroubovicemi, které se vinou kolem sebe. Jejich sekvence v aminokyselinách představují opakující se jednotky každých sedm zbytků tvořících heptad, ve kterých jsou zbytky běžně označovány písmeny a až g : v této souvislosti jsou zbytky označené písmeny a a d obecně hydrofobní a distribuované klikatě na jedné straně spirála tvořící doplňkové hrboly a prohlubně, které těsně zapadají mezi dvě dimerizované šroubovice.
V případě leucinových zipů jsou leucinové zbytky převládající v poloze d heptadu, který tvoří opakující se motiv. Tyto zbytky na sebe vzájemně šroubovicí zase na obou, a hydrofobní oblasti dokončení, mezi dvěma polohami v řadě, od zbytků v poloze A , které jsou také obecně hydrofobní. Tento typ struktury se obecně nazývá superhelix , ale konkrétněji se odkazuje na doménu bZIP, protože ta má rozhodující význam pro biochemickou funkci proteinu.