Brazzein je protein ve sladké chuti z ovoce pentadiplandra brazzeana brazzeana , horolezeckou keř ze západní Afriky . Brazzein je jedním ze sedmi známých bílkovin, které jsou přirozeně sladící : monellin , thaumatin , lysozym , mabinline , kurculin (nebo neoculin) a pentadin . Je 500 až 2 000krát sladší než hmotnostní cukr a má špatnou termolabilitu .
Je předmětem intenzivního výzkumu a snahy o patenty, aby se průmyslově vyráběly pomocí genetického inženýrství, které je pro některé organizace podobné biopirátství .
Brazzein byl objeven v roce 1994 vědci z University of Wisconsin-Madison jako enzym v buňkách dužiny obklopujících semena ovoce Pentadiplandra brazzeana původem z Gabonu . Tento popínavý keř se v místním jazyce nazývá „zapomnění“ , protože, jak se říká, dítě, které sní ovoce, se zapomene vrátit do vesnice ke své matce. Ovoce je součástí stravovacích návyků gabonských opic a místní obyvatelé ho znají a konzumují pro svou extrémně sladkou chuť.
Brazzein je monomerní protein složený z 54 aminokyselin ; je to nejmenší protein, který má intenzivní sladkou chuť s molekulovou hmotností 6,4-6,5 kDa . Zdá se, že jde o základní strukturu pentadinu , dalšího sladidla bílkoviny nacházejícího se ve stejném ovoci, což je dimer složený ze dvou jednotek brazeinu.
Aminokyselinová sekvence brazeinu je následující: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY
3D analýza brazeinu protonovou nukleární magnetickou rezonancí odhalila, že má alfa šroubovici a tři antiparalelní beta listy. Peptidový řetězec obsahuje 4 vnitřní disulfidové můstky , odpovědné za jeho pozoruhodnou tepelnou stabilitu .
Brazzein má aminokyselinové sekvence podobné dvěma dalším sladícím proteinům ( monellin a thaumatin ) a zdá se, že jsou odpovědné za sladkou chuť.
Brazzein má velmi vysokou sladivost , 2 000 až 500krát větší než u sacharózy (stolní cukr) ve srovnání s roztokem 2%, respektive 10% sacharózy. Jeho sladící síla je stejného řádu jako u jiných proteinů (viz tabulka níže), thaumatin zůstává nejsladší.
Protein | Sladící síla |
---|---|
Thaumatin | 1600 až 3000 |
Monelline | 3000 |
Mabinline | 100 až 400 |
Pentadin | 500 |
Brazzéine | 500 až 2 000 |
Kurculin | 550 |
Miraculin | 0 |
Sladký časový profil brazzéinu je blíže profilu sacharózy než thaumatinu, se zpožděním ve vnímání sladkosti a přetrváváním jeho zmizení.
Ve směsi s jinými sladidly , jako je aspartam a stevia , snižuje brazzein hořkou pachuť.
Zbytky 29–33, 39–43, 36 a C-konec jsou zodpovědné za sladkost brazeinu. Proteinový náboj také hraje důležitou roli v interakci mezi proteinovými a chuťovými receptory odpovědnými za sladkou příchuť. Modifikací brazeinu přidáním kyseliny glutamové má získaný pGlu-1-brazein sladící sílu dvakrát vyšší než původní.
Izoelektrický bod z brazein je 5,4; je nejnižší ze všech sladkých proteinů.
Je stabilní v širokém rozmezí pH od 2,5 do 8.
Je tepelně stabilní a odolný vůči vysokým teplotám ( 98 ° C po dobu 2 hodin, 80 ° C po dobu 4 hodin).
Je velmi rozpustný ve vodě (více než 50 mg / ml ).
Ačkoli je ovoce Pentadiplandra brazzeanae v Africe známé svou sladkou chutí, University of Wisconsin-Madisont si patentoval použití brazzeinu jako sladidla.
Toto přivlastnění patentu na původní biomedicínskou látku bez náhrady je považováno za akt biopirátství dvou nevládních organizací , GRAIN (Genetic Resources Action International) a Greenpeace .