Peroxisomovým je buněčná organela obklopen trilamellar membránou a neobsahuje genetický materiál nebo ribozomy. Na rozdíl od mitochondrií nebo chloroplastů jsou všechny proteiny, které jej tvoří, kódovány jadernými geny a pocházejí z cytosolu (nebo hrubého endoplazmatického retikula pro menšinu transmembránových proteinů). Peroxisom byl objeven v roce 1965 Christian de Duve pomocí elektronového mikroskopu a vývoje metod frakcionace buněk.
Peroxisomy se podílejí na metabolismu mastných kyselin a aminokyselin, na redukci reaktivních derivátů kyslíku a syntéze plazmatických látek .
Peroxisomy jsou součástí třídy organel nazývaných „mikrobody“. Většina autorů je nepovažuje za součást endomembránového systému, protože se neúčastní permanentního vektorového toku.
Můžeme postupovat roztržením a odstředěním, které oddělí organely podle jejich hustoty.
Používá se také cytochemická detekce, zejména při studiu katalázy. Kataláza nebo urát oxidáza je tedy detekována uvedením peroxisomu do kontaktu se substráty těchto proteinů. Díky imunoznačení zlatými kuličkami je vidět, že kataláza je přítomna v celém peroxisomu, zatímco urát oxidáza je specifická pro nukleoidní para-krystalickou zónu.
Lze také využít specificitu určitých peroxisomálních proteinů a pozorovat je pomocí adresování GFP. Zelený fluorescenční protein je tedy odesílán do peroxisomu a je pozorován pod mikroskopem, kde budou oblasti, kde je přítomen GFP, fluorescenčně značeny.
Jsou to sférické organely od 0,1 do 1 µm (mluvíme o mikroperoxizomech nebo mikrobody) až do průměru 1 µm u zvířat , ale v rostlinách mohou dosáhnout 1,7 µm .
Skládají se převážně z vezikul spojených kanálky, z nichž všechny tvoří matrici, nebo lumen peroxisomu, který je bohatý na bílkoviny.
Jsou obklopeny jednoduchou membránou ve formě lipidové dvojvrstvy . Jsou přítomny ve všech eukaryotických buňkách (kromě retikulocytů ), s maximální velikostí u zvířat v buňkách jater ( hepatocyty ) a ledvin .
Peroxisomy mají nukleoid, což je proteinová para-krystalická oblast (urát oxidáza), s výjimkou primátů. Obsahují oxidační enzymy: D-aminokyselina-oxidáza, urát-oxidáza a kataláza ... (pro reakce k dokončení spotřeby O 2 )
Navíc to nejsou izolované struktury, peroxisomy jsou navzájem spojeny jemnými kanály → síť v cytoplazmě.
Všechny proteiny nezbytné pro peroxisomy jsou syntetizovány mimo ně, v cytosolu .
Najdeme v membránových proteinech (neglykosylovaných), které mají zvláštní funkci importu enzymů nezbytných pro fungování peroxisomu.
Na jedné straně peroxiny, zodpovědné za systém importu bílkovin. Jsou kódovány geny PEX.
Signály adresování rozpoznané peroxiny jsou PTS 1 a 2, respektive umístěné na straně C a N terminálu.
The ABC transportéry , které využívají ATP, jsou zodpovědné za přepravní (import a export) metabolity jsou přítomny v membráně.
Cytochrom P450 je také specifický pro peroxizom.
Stejně jako mitochondrie jsou peroxisomy základními místy pro využití kyslíku O 2( oxidační reakce ):
Zdá se, že se tyto organely rodí z fenoménu binárního štěpení rodičovských peroxisomů. Nedávno však bylo pozorováno, že u nemocných jedinců, kteří již nemají peroxisomy, umožnila náprava genomového původu onemocnění výskyt nových peroxisomů. Existuje tedy syntéza peroxisomů z hladkého endoplazmatického retikula nazývaných časné peroxisomy .
Existují automatické cykly fúze a štěpení peroxisomu. Tyto cykly zahrnují DRP (protein související s dynaminem), způsobuje zúžení membrány. V reakci na určité metabolické situace dochází k množení peroxisomů
Z cytosolu se také dovážejí lipidy nezbytné pro výrobu nových peroxisomálních membrán.
Podle staré hypotézy pocházejí peroxisomy z endosymbiózy prokaryota. Komora by umožnila před mitochondriemi snížit hladinu O 2 (toxického) v buňce. Tato hypotéza byla pravděpodobně vyvrácena nedávnými výsledky, které spíše naznačují, že peroxisom pochází z endoplazmatického retikula.