Askorbátperoxidáza

L- askorbátperoxidáza Popis tohoto obrázku, také komentován níže APX cytosol ze sóji komplexu s askorbát (modrý), v níž v červené, hem vázán na zbytek z histidinu ( PDB  1OAF ) Klíčové údaje
Č. ES ES 1.11.1.11
Číslo CAS 72906-87-7
Kofaktor (y) Heme
Aktivita enzymu
IUBMB Vstup IUBMB
IntEnz IntEnz pohled
BRENDA Vstup BRENDA
KEGG KEGG vstup
MetaCyc Metabolická cesta
PRIAM Profil
PDB Struktury
JÍT AmiGO / EGO

L -ascorbate peroxidasou ( APX ) je oxidoreduktázy , která katalyzuje na reakci  :

2 L -ascorbate + H 2 O 2+ 2 H +  L -ascorbate + L- dehydroaskorbát + 2 H 2 O  (celková reakce):(a) 2 L -ascorbate + H 2 O 2+ 2 H +     2 monodehydroaskorbát + 2 H 2 O ; (b) 2- monodehydroaskorbát  L- askorbát + L- dehydroaskorbát (spontánní). 

Tyto enzymy jsou hemové peroxidázy třídy I , přítomné v rostlinách , řasách a určitých sinicích . Askorbátperoxidázy vykazují silnou sekvenční podobnost s peroxidázami cytochromu c . Za fyziologických podmínek se okamžitý produkt reakce, monodehydroaskorbát , redukuje na askorbát pomocí monodehydroaskorbátreduktázy (NADH)  ; v nepřítomnosti reduktázy, dvě monodehydroascorbate radikály rychle dismutate do askorbátu a dehydroaskorbát . Spolu s monodehydroaskorbátreduktázou , glutathiondehydrogenázou a glutathionreduktázou je askorbátperoxidáza součástí cyklu glutathion-askorbát .

Askorbátperoxidázy vykazují vysokou specificitu pro askorbát jako dárce elektronů, ale většina z nich je také schopna oxidovat jiné organické substráty, které jsou pro hemové peroxidázy třídy III charakterističtější , někdy se srovnatelnou kinetikou. askorbátperoxidáza.

Většina z naší znalosti týkající se enzymatické mechanismu askorbát peroxidasy pochází z práce provedené na cytosolovým enzymu o hrách a sojové boby . Oxidace se provádí pomocí sloučeniny I zahrnující hem z aktivního místa , která se následně redukuje pomocí dvou molekul substrátu S , každý přenos elektron k nim postupně:

(1) APX + H 2 O 2→ sloučenina I + H 2 O ; (2) sloučenina I + H S → sloučenina II + S •  ; (3) sloučeniny II + H S → APX + S • + H 2 O.

V případě askorbátperoxidázy je sloučenina I přechodnou látkou obsahující atom železa v oxidačním stavu +4 (ferryl) a pi-kationtový porfyrinový radikál , jako je tomu v křenové peroxidáze  ; sloučenina II obsahuje pouze ferryle.

Poznámky a odkazy

  1. (in) Katherine H. Sharp, Martin Mewies Peter CE Moody a Emma Lloyd Raven , „  Krystalová struktura komplexu askorbátperoxidáza-askorbát  “ , Nature Structural Biology , sv.  10, n O  4, Dubna 2003, str.  303-307 ( PMID  12640445 , DOI  10.1038 / nsb913 , číst online )
  2. (in) Emma Lloyd Raven , „  Porozumění funkční rozmanitosti a specificitě substrátu v hem peroxidázách: co se můžeme naučit od askorbátperoxidázy?  ” , Natural Product Reports , roč.  20, n O  4, srpna 2003, str.  367-381 ( PMID  12964833 , DOI  10.1039 / B210426C , číst online )
  3. (in) Graham Noctor a Christine H. Foyer , „  ASCORBATE AND GLUTATHIONE: Keeping Active Oxygen Control  “ , Annual Reviews , roč.  49, Červen 1998, str.  249-279 ( PMID  15012235 , DOI  10.1146 / annurev.arplant.49.1.249 , číst online )
  4. (in) William R. Patterson, Thomas L. Poulos a David B. Goodin , „  Identification of a Porphyrin .pi. Cation Radical in Ascorbate Peroxidase Compound I  “ , Biochemistry , sv.  34, n o  13, Dubna 1995, str.  4342-4345 ( PMID  7703248 , DOI  10.1021 / bi00013a024 , číst online )
  5. (in) Deborah K. Jones, David A. Dalton, Federico I. Rosell a Emma Lloyd Raven , „  Hemové peroxidázy třídy I: Charakterizace peroxidázy sójového askorbátu  “ , Archives of Biochemistry and Biophysics , sv.  360, n O  2 15. prosince 1998, str.  173-178 ( PMID  9851828 , DOI  10,1006 / abbi.1998.0941 , číst on-line )