Tyto beta listy nebo skládané listy p je druhá forma pravidelného sekundární struktury pozorované v proteinech , s nižší frekvencí přítomnosti než alfa šroubovic . P desky jsou složeny z beta řetězců (β řetězců) spojených bočně alespoň dvěma nebo třemi vodíkovými vazbami mezi atomy uhlíkového skeletu polypeptidového řetězce za vzniku skládané roviny (jako akordeon), obvykle zkroucené. P řetězec je část polypeptidového řetězce tvořeného v průměru od tří do deseti aminokyselin , jehož hlavní uhlíkový řetězec je prodloužen. Sdružení četných β listů je pozorováno při agregaci proteinů u mnoha lidských onemocnění, zejména amyloidózy, jako je Alzheimerova choroba .
První strukturu β listů navrhl William Astbury ve třicátých letech minulého století, po pozorováních naznačujících velmi významné změny v rentgenových difrakčních obrazech vlněných vláken nebo mokrých vlasů během jejich roztahování. Navrhuje existenci vodíkových vazeb mezi paralelními nebo antiparalelními β řetězci. Jeho model je však omezen absencí geometrických omezení aminokyselin tím, že neznal rovinnou povahu peptidové vazby. V roce 1951 představili Linus Pauling a Robert Corey propracovanější model založený na teoretických úvahách.
Většina β řetězců je umístěna vedle sebe a tvoří četné vodíkové vazby mezi sousedními vlákny. NH skupiny polypeptidové kostry jednoho řetězce se sdružují s C = O skupinami polypeptidové kostry sousedního řetězce, postranní řetězce po sobě následujících aminokyselin v řetězci β jsou střídavě orientovány na jednu stranu a pak na druhou stranu listu β . Různé β řetězce spojené za vzniku β listu jsou uspořádány tak, že atomy Ca aminokyselin sousedí a jejich postranní řetězce směřují stejným směrem. Záhyby pozorované v p řetězcích pocházejí z čtyřboké povahy uhlíku Ca; vzdálenost mezi C alfa i aminokyseliny a C α i + 2 aminokyseliny nacházející se ve dvou polohách je 6, zatímco vzdálenost mezi dvěma aminokyselinami v kompletním trans poloze je obvykle 7,6 A (2 x 3,8 Á ). Průměrná vzdálenost mezi atomy Ca dvou aminokyselin spojených vodíkovou vazbou sousedních řetězců je 5 Á.
Β řetězce jsou zřídka dokonale paralelní, představují zkroucení kvůli chirality postranních řetězců. Preferované dihedrální úhly jsou (φ, ψ) = (-135 °, 135 °) a odpovídají levé horní oblasti Ramachandranova diagramu , tyto úhly se však zcela liší od nejširší možné konformace (φ, ψ) = (- 180 °, 180 °). Torze je spojena se střídavými fluktuacemi vzepjatých úhlů, aby se zabránilo tomu, aby se β prameny ve velkém listu rozšířily ven a oslabily sekundární strukturu. Příklad přítomnosti silného zkroucení mezi dvěma β řetězci lze pozorovat u BPTI ( fr ) .
Polypeptidový řetězec je orientován přítomností na koncích N-konce a C-konce, proto jsou také orientovány β řetězce. V topologických reprezentacích je orientace pramenů modelována šipkou směřující k C-terminálnímu konci. Sousední β řetězce se mohou uspořádat paralelně, antiparalelně nebo smíšeně.
Antiparalelní β list má opačně orientované β řetězce, N-konec jednoho sousedí s C-koncem jeho souseda. Tato organizace umožňuje získat zvýšenou stabilitu mezi vlákny, vodíkové vazby jsou zarovnány s osami vazeb skupin C = O a NH, což odpovídá jejich preferenční orientaci. Dihedrální úhly uhlíků polypeptidové páteře β řetězců uspořádaných v antiparalelním listu jsou v průměru (φ, ψ) = (-140 °, 135 °). V této konfiguraci tvoří dvě protilehlé aminokyseliny nesoucí C a i C a j umístěné na β řetězcích spojených vodíkovými vazbami dvojici vodíkových vazeb na obou stranách uhlíků Ca.
Paralelní β list je vytvořen z β řetězců, jejichž N-terminální konec je orientován ve stejném směru. Tato konfigurace je méně stabilní než antiparalelní konfigurace, protože vodíkové vazby mezi řetězci nejsou srovnány s C = O a NH. Dihedrální úhly aminokyselin zapojených do paralelního β listu jsou v průměru (φ, ψ) = (-120 °, 115 °). Paralelní β listy jsou obecně vytvořeny z více než pěti β řetězců, což naznačuje, že menší počet β řetězců činí paralelní β listy nestabilní. Tvorba paralelních p listů je komplikovanější tím, že je třeba srovnat N-konec a C-konec peptidové sekvence. Nedávné studie naznačují, že paralelní β listy se mohou kombinovat za vzniku amyloidních sekvencí.
V beta listu struktury, dvou aminokyselin nesoucích C alfa jsem a C alfa j , proti sobě leží na sousedních p prameny nejsou spojeny vodíkovými vazbami. Na druhé straně, jsou vodíkové vazby mezi aminokyselinou nesoucí C α i a aminokyseliny nesoucí C alfa J-1 a C alfa j + 1 , na druhé straně na aminokyselinu nesoucí C alfa j je zdarma zda vytvářet vodíkové vazby s jinými zbytky.
Aromatické aminokyseliny ( tyrosin , tryptofan a fenylalanin ) a aminokyseliny s rozvětvenými postranními řetězci ( threonin , valin a isoleucin ) se nacházejí hlavně v jádru β listů. Prolinu se nachází na koncích řetězců pravděpodobně, aby se zabránilo agregaci mezi proteiny a tvorby amyloidu.
Nejjednodušší strukturní motiv zahrnující beta vlákna je vlásenka motiv, ve kterém jsou dva antiparalelní beta řetězce spojeny krátkou smyčkou dva až pět aminokyselin. Jednou z těchto aminokyselin je často glycin nebo prolin , které svou strukturou mohou mít hodnoty středního úhlu kompatibilní s krátkou smyčkou. Β řetězce mohou být také spojeny delšími smyčkami, které mohou v určitých případech obsahovat α helixy .
Řecký klíč strukturní motiv se skládá ze čtyř sousedních antiparalelní beta řetězců a jejich spojovacích smyček. Tři z antiparalelních β řetězců jsou spojeny vlásenkami, zatímco čtvrtý řetězec, sousedící s třetím, je spojen s prvním vláknem delší smyčkou. Tento typ struktury se snadno formuje během procesu skládání bílkovin. Název tohoto vzoru odkazuje na řecký dekorativní vzor .
Chirální charakter postranních řetězců aminokyselin způsobuje přímé kroucení β řetězců, smyčka spojující dva paralelní β řetězce má tendenci se orientovat doprava, tato orientace je upřednostňována přirozeným kroucením β řetězců tvořících β list ( viz části II B a III C, D). Tuto smyčku lze někdy přirovnat k α šroubovici, v tomto případě má vzor název β-α-β. Tento vzorec se může opakovat v proteinu za vzniku terciární struktury, často viděné, nazývané TIM barel .
Sdružení dvou nebo více po sobě jdoucích antiparalelních β řetězců spojených dohromady vlásenkovými smyčkami se nazývá β rovina nebo β-meandr . Tento motiv je běžný a lze jej nalézt v několika strukturálních architekturách, jako jsou β sudy a β šroubovice.
Smyčka is je strukturální jednotka složená ze dvou antiparalelních řetězců, přičemž třetí vlákno se k nim zavádí mezi prvními dvěma vazbami prostřednictvím vodíkových vazeb. Hutchinson pro smyčky olog identifikoval čtyři topologie topologie. Tento vzorec je zřídka pozorován, jeho konkrétní uspořádání omezuje jeho tvorbu během skládání proteinu. První Ψ smyčka byla identifikována v rodině aspartátové proteázy .
Strukturální topologie β listů naznačuje pořadí β řetězců polypeptidového řetězce spojených vodíkovými vazbami. Například flavodoxin je protein složený z β listu vytvořeného z 5 paralelních β řetězců s topologií 21345, řetězce 2 a 5 jsou β řetězce mimo β list. Pramen 2 je vodíkově vázán na vlákno 1, sám je vázán na vlákno 3, které je vodíkově vázáno na vlákno 4, interaguje vodíkovou vazbou na vlákno 5. Při použití podobného systému má řecký klíčový strukturální motiv topologii 4123. List β lze tedy popsáno počtem pramenů, které jej tvoří, jeho topologií a paralelní nebo antiparalelní orientací pramenů.
Β listy mohou být otevřené, pak mají dvě okrajové β vlákna (jako v případě flavodoxinu nebo v imunoglobulinech) nebo mohou být uzavřeny a označeny jako β hlaveň (jako TIM sudy ). Ve tvaru hlavice β jsou prameny, které ji tvoří, velmi často vystaveny silné torzi. Β otevřené skořápky jsou často zakřivené a skládají se na sebe (jako v případě domény SH3 (in) ) nebo mají podobu železa s koněm (jako v případě inhibitoru ribonukleázy ). Otevřené β listy mohou být spojeny tváří v tvář (v případě imunoglobulinové domény (in) ) nebo vedle sebe, aby vytvořily větší β list.
Β listy v proteinech mohou generovat nízkofrekvenční pohyb podobný pohybu akordeonu, tato strukturální variace může být pozorována Ramanovou spektroskopií.
Paralelní β spirála je tvořena opakováním dvou nebo tří β řetězců spojených krátkými smyčkami, tyto opakující se jednotky jsou na sebe nad sebou a superponované β listy jsou uspořádány paralelně. V levých β-šroubovicích jsou prameny jednoduché a nekroucené, vytvořené povrchy jsou prakticky ploché a tvoří pravidelný hranol (viz schéma karboanhydrázy). Dalšími příklady této struktury jsou enzym syntetizující lipid A (lpxA) nebo nemrznoucí proteiny hmyzu. Přímé β šroubovice jako pektát lyáza mají méně pravidelné průřezy, méně pravidelná část je často zapojena do aktivního místa nebo vazebného místa.
Některé proteiny, v monomerní formě, které mají neuspořádané struktury nebo jsou tvořeny převážně ze šroubovic, se mohou asociovat, vidět změny jejich struktury, jako jsou β amyloidy (viz amyloidová destička) a tvoří oligomerní struktury bohaté na β listy spojené se stavy patologickými. Amyloid β v oligomerní formě je považován za příčinu Alzheimerovy choroby. Jeho struktura dosud nebyla stanovena jako celek, ale nedávná data naznačují, že může mít neobvyklou dvouvláknovou strukturu β-šroubovice.
Hydrofobní postranní řetězce aminokyselin nacházející se ve struktuře p listu mohou na jedné straně listu a hydrofilní aminokyseliny postranní řetězce na druhé straně a vytvářet tak rozhraní mezi polárním prostředím a nepolárním prostředím.
Patogenita prionu (proteinu odpovědného za Creutzfeldt-Jakobovu chorobu ) je způsobena transformací alfa helixu do beta listu. [Potřebný odkaz]