Hemoprotein (také nazývaný hem protein ) je protein, který obsahuje heme skupinu jako kofaktor . Hemoproteiny tvoří velkou skupinu metaloproteinů . Skupina hem jim dává vlastnost, která může obsahovat transport kyslíku, na redukci z kyslíku , přenos elektronů a dalších procesů. Hem je navázán na protein buď kovalentně nebo nekovalentně, nebo obojí.
Hem je kation ze železa spojené středu základny konjugátu z porfyrinu , jakož i další ligandy, připojené k „axiální místa“ železa. Porfyrinový kruh je tetradentátový dianiontový planární ligand . Kation železa je obvykle ve formě Fe 2+ nebo Fe 3+ . Jeden nebo dva ligandy jsou připojeny k axiálním místům. Porfyrinu kroužek má čtyři atomy z dusíku , které se váží na železo, přičemž další dvě koordinační žehlička pozice k dispozici pro něj váže na histidin proteinu a k atomu dvojvazné .
Hemoproteiny se pravděpodobně vyvinuly proto, aby na úrovni proteinové části začleňovaly atom železa obsažený v protoporfyrinovém IX kruhu hemu. Díky tomu, že hemoproteiny reagují na molekuly schopné vázat se na dvojmocné železo, byla tato strategie udržována po celou dobu evoluce, protože poskytuje klíčové fyziologické funkce . Dioxygen (O 2 ), oxid dusnatý (NO), oxid uhelnatý (CO) a sirovodík (H 2 S) se váží na železo v hemoproteinech. Jakmile jsou tyto molekuly navázány na hemovou skupinu, mohou modulovat aktivitu / funkci těchto hemoproteinů, což umožňuje přenos signálu . Když se tedy tyto molekuly plynu produkují v biologických systémech ( buňkách ), nazývají se gasotransmitery.
Díky své rozmanité biologické funkci a rozšířenému množství patří hemoproteiny mezi nejvíce studované biomolekuly. Údaje o struktuře a funkci hemových proteinů byly shromážděny v databázi HPD ( The Heme Protein Database nebo heme database in French), sekundární databázi z PDB ( Protein Data Bank nebo Databank Proteins).
Hemoproteiny mají různé biologické funkce včetně transportu kyslíku, kterého se dosahuje hemoproteiny, jako je hemoglobin , myoglobin , neuroglobin , cytoglobin a leghemoglobin . Některé hemoproteiny, jako je cytochrom P450 , cytochrom c oxidáza , ligninázy , kataláza a peroxidázy, jsou enzymy . Obvykle se aktivují O 2 pro oxidaci nebo hydroxylací . Hemoproteiny také umožňují přenos elektronů, protože jsou součástí řetězce transportu elektronů . Například cytochromy a, b a c mají takové přenosové funkce elektronů.
A konečně, senzorický systém je také založen na určitých hemoproteinech, včetně FixL, který zachycuje kyslík, CooA, který zachycuje oxid uhelnatý, a rozpustné guanylylcyklázy.
Hemoglobin a myoglobin jsou příklady hemoproteinů, které transportují a ukládají kyslík v savcích . Hemoglobin je protein s kvartérní struktury nalezené v červených krvinek , zatímco myoglobin je protein s terciární strukturou se nachází v svalových buňkách ze savců . I když se mohou lišit ve svém umístění a velikosti, jejich funkce jsou podobné. Jelikož se jedná o hemoproteiny, oba obsahují hemovou skupinu.
His-F8 zbytek myoglobinu, také známý jako proximální histidinu, kovalentně vázaná na páté koordinační pozici železa. Kyslík interaguje s distální hisitin přes s vodíkovou vazbou a ne kovalentní vazbou. Váže se na šestou koordinační pozici železa a zbytek His-E7 v myoglobinu se váže na kyslík, který je nyní kovalentně vázán na železo. Totéž platí pro hemoglobin; protože však má čtyři podjednotky , obsahuje celkem čtyři skupiny hemu, což umožňuje čtyřem molekulám kyslíku vázat se na protein.
Myoglobin a hemoglobin jsou globulární proteiny používané k vazbě a distribuci kyslíku. Tyto globiny drasticky zlepšují koncentraci molekulárního kyslíku, který může být transportován v biologických tekutinách obratlovců a určitých bezobratlých .
Tyto dva globiny obsahují panenskou skupinu pro vázání kyslíku a obsahují několik podobných strukturních znaků. Avšak rozdíly ve funkci mezi těmito dvěma proteiny lze studovat ze strukturálního hlediska, což umožňuje diskusi o vazbě ligandu a alosterické regulaci.
Myoglobin a hemoglobin mají pro obratlovce nepopiratelně zásadní význam, přesto jsou studovány, protože slouží jako vynikající a dobře charakterizované modely pro ilustraci principů struktury, dynamiky a funkce proteinů.
Myoglobin se nachází ve svalových buňkách obratlovců. Svalové buňky, jsou-li aktivní, mohou rychle potřebovat k dýchání hodně kyslíku, protože mají vysoké nároky na správnou funkci energie. Svalové buňky tedy používají myoglobin k urychlení difúze kyslíku a působí jako lokalizované zásoby kyslíku po dobu intenzivního dýchání.
U obratlovců se hemoglobin nachází v cytosolu červených krvinek cirkulujících v krvi . Hemoglobin je někdy označován jako protein transportující kyslík, aby se odlišil od jeho stacionárního bratrance myoglobinu, ačkoli jeho funkce a mechanismus je složitější, než tento název naznačuje.
U obratlovců je kyslík přijímán zevnitř těla tkáněmi plic a přechází do červených krvinek z krevního řečiště na úrovni plicních alveol . Kyslík je poté distribuován do všech tkání v těle a uvolněn z červených krvinek do buněk, které dýchají. Poté hemoglobin zachytí oxid uhličitý z těchto buněk a pošle jej zpět do plic, kde bude vyloučen výdechem. Hemoglobin se tedy váže a uvolňuje kyslík i oxid uhličitý do příslušných tkání, čímž slouží jako „poskytovatel“ kyslíku nezbytného pro buněčný metabolismus a jako „lapač“ odpadu vznikajícího z tohoto dýchání, aby poznal CO 2 .
Cytochrom c oxidáza je enzym, vložený ve vnitřní membráně mitochondrií . Jeho hlavní funkcí je okysličování cytochromu c . Cytochrom c oxidáza obsahuje několik kovových aktivních míst .