Bisfosfoglycerát mutáza

Bisfosfoglycerát mutáza
Ilustrační obrázek článku Bisfosfoglycerát mutáza
Dimer lidské bisfosfoglycerát mutázy ( PDB  2H4Z )
Hlavní rysy
Symbol BPGM
Č. ES 5.4.2.4
Homo sapiens
Místo 7 q 33
Molekulární váha 30 005  Da
Počet reziduí 259  aminokyselin
Odkazy přístupné z GeneCards a HUGO .
Pojď dovnitř 669
HUGO 1093
OMIM 613896
UniProt P07738
RefSeq ( mRNA ) NM_001293085.1 , NM_001724.4 , NM_199186.2 , XM_011516527.1
RefSeq ( protein ) NP_001280014.1 , NP_001715.1 , NP_954655.1 , XP_011514829.1
Spolu ENSG00000172331
PDB 1T8P , 2A9J , 2F90 , 2H4X , 2H4Z , 2H52 , 2HHJ , 3NFY

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Bisfosfoglycerát mutáza (BPGM) je enzym specifický pro erytrocytů a buňkami placenty katalyzovat izomeraci z 1,3-bisphospho- D -glycérate (1,3-BPG) vznikající při glykolýze v 2,3-bisphospho - D -glycerate , který má tu vlastnost, že stabilizace deoxy formy z hemoglobinu , a proto co možná nejúčinnější transport kyslíku v krvi za nízkého parciálního tlaku z o 2 příslušným přizpůsobením křivky afinity.

1,3-bisfosfo-D-glycerát.svg          D-2,3-bisfosfoglycerat.svg
1,3-BPG 2,3-bisfosfo- D- glycerát

Tato reakce je fyziologicky užitečná pouze v přítomnosti hemoglobinu , kde 2,3-BPG působí uvolňování kyslíku vázaného na oxyhemoglobin stabilizací deoxyhemoglobinu. To je důvod, proč se BPGM nachází pouze v erytrocytech a placentě  : v druhé z nich umožňuje plodu dodávat větší množství kyslíku .

Bisfosfoglycerát mutáza Popis tohoto obrázku, také komentován níže Krystalická struktura dimeru lidské bisfosfoglycerát mutázy ( PDB  1T8P ). Klíčové údaje
Č. ES ES 5.4.2.4
Číslo CAS 9024-52-6
Aktivita enzymu
IUBMB Vstup IUBMB
IntEnz IntEnz pohled
BRENDA Vstup BRENDA
KEGG Vstup KEGG
MetaCyc Metabolická cesta
PRIAM Profil
PDB Struktury
JÍT AmiGO / EGO

Reference

  1. hodnoty pro hmotnost a počet zbytků zde uvedeno, jsou ty, které v prekurzorového proteinu vyplývající z překladu z genu , před posttranslačních modifikací , a mohou se výrazně liší od odpovídajících hodnot pro funkční protein .
  2. (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, „  Krystalová struktura lidské bisfosfoglycerátmutázy  “ , J. Biol. Chem. , sv.  279, n o  37, Září 2004, str.  39132–8 ( PMID  15258155 , DOI  10,1074 / jbc.M405982200 )